NLRP3是目前研究最多的炎性小体。NLRP3主要由N端PYD和C端亮氨酸重复序列（LRRs）及位于中心的NOD（又称NACHT或NBD）结构域构成。根据激活后所依赖的蛋白酶分为经典焦亡途径和非经典焦亡途径。
1.1、依赖caspase-1的经典焦亡途径：
激活一般需要两个信号：第一启动，通常由TLR4、MyD88、IRAK介导活化核转录因子-κB（NF-κB）以上调NLRP3；第二NLPR3完全活化，现多认为与细胞发生一系列变化密切相关。NLRP3蛋白活化后借助ASC招募pro-caspase-1至效应区域激活。消皮素D（GSDMD）N端与C端分子内结合一般可自动抑制其寡聚化[3]。pro-caspase-1的活化不仅解除了这种抑制，形成N-terminalp30-GSDMD、焦亡孔道，使细胞肿胀裂解；也激活IL-1β和IL-18并通过焦亡孔道释放至胞外。但IL-1β在焦亡前或无焦亡时也可释放入胞质。IL-1β和IL-18除可诱导其他细胞因子表达，募集和激活更多淋巴细胞至感染部位；亦通过激活相关信号通路，上调多种促炎因子表达。相关病原体入侵，NLRP3炎性小体适当活化、促炎因子适量释放入血，有助于机体防御；过度激活，结果可能截然相反，甚至发展至脓毒症。因此，NLRP3炎性小体的调节机制至关重要。
