基于数学模型的蛋白质超二级结构β-α-β模体预测
更新日期:2017-12-03     来源:生物物理学报   浏览次数:212
核心提示:蛋白质超二级结构β-α-β模体是蛋白质的重要组成部分,所以蛋白质超二级结构β-α-β模体的研究有重要的生物学意义,也是当前研究的一个重要课题。根据蛋白质超二级结构的保守性,用打分值、距离函数值构成的向量来表示序列信息,通过二次判别方法对蛋白质中β-α-β 模体进行识别,得到了较好的预测结果。对1423条相似性小于33%的蛋白质链中包含的β-α-β模体和非β-α-β模体作为训练集,5交叉检验预测总精度和相关系数分别是75.51 和0.49。将此模型应用于另外1个独立检验集进行检验预测精度达到72.23%

在蛋白质结构中,两个反平行的β折叠片(β-strand)被多肽(loop)连接,并且两个β折叠片之间存在氢键,形成的结构模体β-loop-β称为β发夹(β-hairpin)[1-4]。与之相比,两个平行的β-strand被较长的loop连接,loop中间包含α螺旋(α-helical),并且两个β折叠片之间存在氢键,形成的结构模体β-loop-α-loop-β叫做β-α-β 模体,它是含有平行的β折叠(sheet)的蛋白质中的常见模体[1,5] ,它频繁的出现在每一个具有β折叠片的蛋白质结构中,在蛋白质结构中占有重要地位,对蛋白质的功能有着重要影响。因此,对β-α-β模体的统计分析及预测是十分有意义的。