一、 血小板反应蛋白结构及生物学特性

血小板反应蛋白家族分为A亚群和B亚群，A亚群的成员TSP-1和TSP-2是同三聚体分子，每个链的分子量约为145千道尔顿，并具有凝血酶反应蛋白1型重复序列(TSR) ^[3]。B亚群包括血小板反应蛋白3-5(TSP3–5)，其成员是同五聚体，亚基质量均较小，为100千道尔顿^[3]。目前对TSP-1研究较多，本文将着重介绍。所有TSP包括两个末端的N末端，被结合形成2型(EGF-like)重复序列、3型钙结合重复序列和球状C末端结构域，以此来实现细胞附着的功能^[4]。  

Bein等人^[5]通过实验证明了TSP-1和TSP-2能通过TSR与基质金属蛋白酶2（MMP2）结合，且MMP2的活性可被完整的TSP-1抑制。Rodriguez-Manzaneque等人研究发现基质金属蛋白酶3对基质金属蛋白酶9的激活被TSP-1抑制^[6]。表明其具有调节关键蛋白酶的特性。TSP-1信号通过整合素蛋白（CD47）通过羧基末端发生^[7]。正是通过这些相互作用，TSP-1介导了其各种免疫调节，抗血管生成和伤口愈合等功能。

二、血小板反应蛋白在眼组织中的分布

TSP1在正常成年哺乳动物眼睛的角膜、小梁网、晶状体上皮、虹膜、视网膜血管、玻璃体等表达，且该蛋白在视网膜色素上皮（RPE）中产生^[8]。RPE细胞还可产生TSP2-4^[9]。Sekiyama等人证明TSP-1在角膜和角膜缘上皮中表达，且高水平的TSP-1只出现在角膜上皮以下，推测这独特的分布与角膜血管的丰富和完整性有关^[10]。TSP-2主要存在于人角膜内皮、小梁网、葡萄膜网状结构和晶状体上皮中，TSP-3位于角膜、巩膜等部位，TSP-4大部分地位于角膜、小梁网、巩膜、视网膜上^[8]。